Monodeshidroascorbato reductasa (NADH)

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Monodeshidroascorbato reductasa (MDAR)
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 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 1.6.5.4
Número CAS 9029-26-9
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
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PMC (Búsqueda)
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La monodeshidroascorbato reductasa, (MDAR) (EC 1.6.5.4) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

NADH + H+
+ 2 deshidroascorbato NAD+
+ 2 ascorbato

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son NADH, H+
y monodeshidroascorbato; mientras que sus dos productos son NAD+
y ascorbato.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre NADH o NADPH con una quinona o un compuesto similar como aceptor de electrones.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es NADH:monodeshidroascorbato oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser: NADH:ácido-semideshidroascórbico oxidorreductasa, MDHA, semideshidroascorbato reductasa, AFR, AFR-reductasa, radical libre ascórbico reductasa, radical libre ascorbato reductasa, SOR, MDAsA reductasa (NADPH), SDA reductasa, NADH:radical-ascorbato oxidorreductasa, NADH:semideshidroascorbato oxidorreductasa, radical-libre ascorbato reductasa, NADH:AFR oxidorreductasa, y monodeshidroascorbato reductasa (NADH2).

Papel biológico[editar]

Esta enzima participa en el metabolismo del ascorbato y del aldarato.

En plantas, la MDAR es uno de los componentes enzimáticos del ciclo del glutatión-ascorbato el cual es uno de los mayores sistemas antioxidantes de las células de las plantas, que actúa como sistema de protección contra el daño producido por las especies reactivas de oxígeno (ERO). La actividad MDAR se ha descrito en numerosos compartimientos celulares, tales como cloroplastos, citosol, mitocondria, glioxisomas, y peroxisomas de las hojas.[1]

Referencias[editar]

  • Schulze HU, Schott HH, Staudinger H (1972). «[The isolation and characterization of a NADH: semidehydroascorbic acid oxidoreductase from Neurospora crassa]». Hoppe. Seylers. Z. Physiol. Chem. 353 (12): 1931-42. PMID 4405497.